在SGD数据库中鉴定了一个酵母蛋白质,它来自开放阅读框YDR477W。下面哪一个是你下一步能够找到有关这个蛋白质更多信息的最好的地方( )
A.MIPS
B.COG
C.GenBank
D.expasy
E.KEGG
A.MIPS
B.COG
C.GenBank
D.expasy
E.KEGG
Roberts等研究了酵母U6snRNA基因的转录(Roberts.S.,Colbert,T.和HadnS.(1995)Gene.Dev.9,832-842)。该基因有一个上游的TATA框,一个内部的微弱的A框,以及远下游的一个相同的B框。在体外试验中,RNA聚合酶Ⅱ和RNA聚合酶Ⅲ都可以转录该基因。在体内,该基因可由RNA聚合酶Ⅲ介导转录而不能由RNA聚合酶Ⅱ转录。如何确定该启动子的聚合酶特异性?
A.自养菌
B.酵母
C.食用菌
D.小球藻
A.完整性状态
B.安全性状态
C.可靠性状态
D.一致性状态
A.从被感染的有机体中分离的DNA是引起疾病产生的因子。
B.突变DNA导致毒力的丢失。
C.机体接受的外源物质中是DNA,而不是蛋白质改变它的遗传潜能。
D.DNA不能够在机体之间传递,因此它是非常保守的分子。
E.来源于原核生物、真核生物和病毒的DNA能互相混合,彼此能互相替代。
由酵母交配型基因座产生的关键调控蛋白之一是一个抑制蛋白,称做α2。在可交配型的单倍体细胞中,α2对于关闭一系列涉及到交配型特异性的基因是必需的。在α2二倍体细胞中,α2抑制物同α1基因产物协同作用,关闭了除α特异性基因外的一系列单倍体特异性的基因。两类有区别又相互关联的保守DNA序列在这两套控制基因的上游被发现,一个在单倍体特异性基因前,另一个在α特异性基因前。根据这些上游序列的相关性,很有可能α2与两者都结合。然而,它的结合特性在它能识别单倍体特异性基因前必须通过α1蛋白以某种方式进行修饰。至此,这种修饰作用的本质是什么?α1是能催化α2的共价修饰,还是能与α2结合而修饰α2蛋白?
为了认清这些问题,要做三个实验。首先,在单独作用和共同作用两种方式下,测定α1和α2与两种上游调控DNA位点的结合(图13-3-50所示)。α1单独不能同含有任何调控位点的DNA片段结合。然而α2虽能与α专一性片段结合,但是不能同单倍体专一性片段结合。α1和α2的混合物同两者都能结合。
在第二个实验中,大量的含α专一性序列的未标记DNA加入到α1和α2蛋白的混合物中。在这样的条件下,单倍体专一性片段仍被束缚。同样,如果加入过量的含有单倍体专一性片段的未标记DNA到混合物中,α专一性片段仍然被束缚。
在第三个实验中,改变不同的α1和α2的比例,当α2过量时,同单倍体专一性片段的结合减弱,而当α1过量时,同α专一性片段的结合减弱。