锌指蛋白______结合DNA。
A.在大沟中
B.通过指的C端区
C.通过自身α-螺旋区
D.通过每指形成两个序列特异性的接触点
E.通过指中的保守氨基酸
A.在大沟中
B.通过指的C端区
C.通过自身α-螺旋区
D.通过每指形成两个序列特异性的接触点
E.通过指中的保守氨基酸
T4噬菌体能编码一种与单链DNA结合的蛋白(即SSB蛋白)。SSB蛋白对于重组和DNA的复制相当重要,编码SSB蛋白的基因部位产生的温度敏感突变T4突变体在温度升高时,能迅速地停止重组和DNA复制。T4的SSB蛋白是一个分子量为35000U的伸长的单体蛋白,它能紧密结合单链DNA,而不能结合双链DNA。在DNA与蛋白质量达到1:12时结合达到饱和。然而,图12-3-16表明,SSB蛋白结合DNA有一个特殊的性质。在10μg过量单链DNA存在下,有0.5μgSSB蛋白质时实际上没有结合,而在7.0μgSSB蛋白质存在时,可观察到几乎所有定量的结合。
A.它是调节蛋白结合DNA时最常见的形式
B.一般来说,异二聚体比同二聚体具有更强的DNA结合能力
C.有些调节蛋白二聚化后可能丧失结合DNA的能力
D.调节蛋白的二聚化或多聚化现象只存在于真核细胞
由酵母交配型基因座产生的关键调控蛋白之一是一个抑制蛋白,称做α2。在可交配型的单倍体细胞中,α2对于关闭一系列涉及到交配型特异性的基因是必需的。在α2二倍体细胞中,α2抑制物同α1基因产物协同作用,关闭了除α特异性基因外的一系列单倍体特异性的基因。两类有区别又相互关联的保守DNA序列在这两套控制基因的上游被发现,一个在单倍体特异性基因前,另一个在α特异性基因前。根据这些上游序列的相关性,很有可能α2与两者都结合。然而,它的结合特性在它能识别单倍体特异性基因前必须通过α1蛋白以某种方式进行修饰。至此,这种修饰作用的本质是什么?α1是能催化α2的共价修饰,还是能与α2结合而修饰α2蛋白?
为了认清这些问题,要做三个实验。首先,在单独作用和共同作用两种方式下,测定α1和α2与两种上游调控DNA位点的结合(图13-3-50所示)。α1单独不能同含有任何调控位点的DNA片段结合。然而α2虽能与α专一性片段结合,但是不能同单倍体专一性片段结合。α1和α2的混合物同两者都能结合。
在第二个实验中,大量的含α专一性序列的未标记DNA加入到α1和α2蛋白的混合物中。在这样的条件下,单倍体专一性片段仍被束缚。同样,如果加入过量的含有单倍体专一性片段的未标记DNA到混合物中,α专一性片段仍然被束缚。
在第三个实验中,改变不同的α1和α2的比例,当α2过量时,同单倍体专一性片段的结合减弱,而当α1过量时,同α专一性片段的结合减弱。
A.DNA结合蛋白
B.鸟苷酸结合蛋白
C.钙结合蛋白
D.核内酸性蛋白质
E.Ras蛋白